Scoperto un enzima conivolto in svariate cardiopatie

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struttura enzima lipossigenasi

struttura enzima lipossigenasi

Un’importante scoperta scientifica sulla funzione della lipossigenasi, un enzima del metabolismo vegetale e animale coinvolto in importanti patologie cardiovascolari e nervose dell’uomo, e’ stata compiuta dal Gruppo di ricerca di Biochimica e Biologia molecolare del Dipartimento di Scienze Biomediche Comparate dell’Universita’ degli Studi di Teramo.

La ricerca e’ stata pubblicata dalla prestigiosa rivista The FASEB Journal, della Federazione delle Societa’ Americane di Biologia Sperimentale, la piu’ grande organizzazione non-profit che annovera le principali societa’ scientifiche americane nel settore della ricerca biologica e medica.

”Questa scoperta – hanno commentato Enrico Dainese e Mauro Maccarrone, responsabili della ricerca – apre nuovi scenari nello studio della lipossigenasi che potranno avere importanti ricadute da un lato sul controllo dell’attivita’ di questo enzima a livello delle membrane biologiche e dall’altro sulla comprensione delle relazioni patogeno-ospite”.

I ricercatori dell’Ateneo sono riusciti, infatti, a evidenziare un nuovo ruolo funzionale del ferro nel sito attivo della lipossigenasi di soia. Questa proteina e’ un modello di elezione per lo studio di una classe di enzimi che nel regno animale, insieme alla cicloossigenasi, rappresenta il principale bersaglio di molecole antiinfiammatorie impiegate a scopo terapeutico.

La scoperta mette in luce due nuovi aspetti mai osservati prima nella funzione della lipossigenasi. Da un lato e’ stato scoperto che il ferro nel sito attivo dell’enzima e’ fondamentale per la funzione della lipossigenasi ed e’ anche coinvolto nel modulare il legame a livello delle membrane biologiche. Dall’altro, come si evidenzia nell’articolo pubblicato da The FASEB Journal, e’ stato osservato un nuovo meccanismo di azione a disposizione dei patogeni in cui la lipossigenasi e’ bersaglio mettendo in luce una nuova relazione strategica nel rapporto patogeno-ospite.

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