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Prima volta fotografata struttura anomala di una proteina

Fotografata per la prima volta la struttura di una proteina malformata. Lo studio e’ pubblicato su Nature SMB a firma di Stefano Gianni e Maurizio Brunori (Sapienza Universita’ di Roma e CNR) e Michele Vendruscolo (Universita’ di Cambridge) ed e’ opera di un team internazionale. Lo ricerca che presenta per la prima volta la struttura tridimensionale a livello atomico di una proteina “malformata” confrontandola con una sana, apre nuove prospettive nella terapie di alcune malattie degenerative ed e’ nato dalla collaborazione di ricercatori della Sapienza, del CNR e dell’Universita’ di Cambridge. Tutte le trasformazioni che avvengono nelle cellule dell’organismo sono dovute a proteine che, per esercitare la loro funzione, cambiano forma, cioe’ acquisiscono una specifica struttura tridimensionale caratteristica (morfogenesi molecolare). Questo processo e’ codificato dalla sequenza degli aminoacidi che guida il ripiegamento della catena lineare (in inglese folding) ed e’ condizionato dall’ambiente cellulare.


Piccoli errori di ripiegamento possono produrre proteine “malformate” con struttura anomala, con conseguenze a volte devastanti per la cellula. Si e’ dimostrato negli ultimi 10 anni che molte patologie gravi dell’uomo (quali l’Alzheimer, il Parkinson, altre malattie neurodegenerative e alcuni tipi di cancro) sono innescate da errori nel processo di morfogenesi di una o piu’ proteine specifiche. Poiche’ le proteine “malformate” tendono a precipitare e aggregare velocemente, le osservazioni sono difficili e le conoscenze sui fattori che determinano gli errori di morfogenesi/ripiegamento sono attualmente limitatissime ma molto importanti: infatti volendo comprendere la base molecolare di malattia, e’ necessario conoscere le alterazioni strutturali della proteina “malata”

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