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Prima descrizione dei dettagli atomici di un legame biochimico

RNase

Per la prima volta si è riusciti a descrivere i dettagli atomici di come la ribonucleasi P riconosce si lega e “cliva” l’RNA transfer (tRNA).

Nell’universo biochimico degli organismi superiori, le proteine rappresentano molecole di massima importanza: sono catalizzatori indispensabili per molti processi necessari alla vita. Eppure non è sempre stato così: in origine, il ruolo principale era svolto dall’acido ribonucleico (RNA).

Ora i ricercatori della Northwestern University hanno prodotto una descrizione atomica che mostra in che modo due di queste molecole molto antiche interagiscano le une con le altre. Per la prima volta, si è riusciti a descrivere, i dettagli atomici di come la ribonucleasi P riconosce, si lega e “cliva” l’RNA transfer (tRNA), utilizzando una potente sorgente di raggi X dell’Advanced Photon Source, presso l’Argonne National Laboratory per ottenere immagini di cristalli formati da queste due molecole di RNA.

“L’RNA è una molecola antica, ma è assai sofisticata”, ha spiegato Alfonso Mondragón, professore di bioscienze molecolari del Weinberg College of Arts and Sciences e coautore dell’articolo apparso sulla rivista Nature. “La struttura cristallina che abbiamo ottenuto mostra che molte delle proprietà che attribuiamo alle molecole moderne erano già presenti in quell’antico RNA. L’RNA è un catalizzatore che ha molta della versatilità e della complessità delle proteine moderne”.

Per miliardi di anni, e ancora oggi, la funzione dell’RNasi P, presente in quasi tutti gli organismi viventi, dai batteri agli esseri umani, è stata di “clivare” (fessurare) l’RNA transfer rendendolo utile alla cellula.

“Si sapeva che questa reazione chimica avviene, e che l’RNA può fungere da catalizzatore, ma finora non sapevamo esattamente come”, ha aggiunto Mondragón. “Ora abbiamo una migliore comprensione di come funzioni l’RNA. “L’RNasi P è costituita da un grande nucleo di RNA più una piccola proteina, il che esemplifica la transizione evolutiva da un mondo biochimico dominato dall’RNA a uno dominato dalle proteine”.

La proteina ha lo scopo di aiutare a riconoscere il tRNA, ma la maggior parte del riconsocimento avviene grazie alle interazioni RNA-RNA che coinvolgono la complementarietà di forma e anche l’accoppiamento delle basi.

La struttura mostra che una volta che l’RNase P riconosce il tRNA, vi si aggancia e, assistito da ioni metallici, rompe il legame chimico. Ciò fa maturare il tRNA, producendo una molecola di RNA più piccola, che così può contribuire ai processi fondamentali nella cellula. L’enzima basato sull’RNA ripete il processo continuamente, tagliando ciascun tRNA esattamente nello stesso punto ogni volta.

“La scoperta, avvenuta 30 anni fa, che le molecole di RNA possono avere una funzione catalitica, ha fatto sorgere l’idea che l’RNA possa essere stata la prima molecola”, ha concluso Mondragón. “Il nostro lavoro rinforza la nozione dell’esistenza di un mondo a RNA in cui ebbe origine la vita.”

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