Contro le alte temperature la so…

Con l’arrivo del caldo im…

Mucopolisaccaridosi: vicini ad u…

[caption id="attachment_2…

Bayer “reinventa” Aspirina contr…

Dalla ricerca Bayer arriv…

Malattie rare: governo approva o…

Un ordine del giorno unit…

Alzheimer e neurodegenerazione: …

Uno studio pubblicato…

Le "finte piastrine" in grado di…

Aggregati biodegradabili,…

Fertilità maschile: la media di …

Gli uomini di oggi produc…

Papilloma Virus: rischi...a pell…

[caption id="attachment_8…

Dentizione nei bambini: il peric…

E' noto il fenomeno della…

Tamoxifene: studio su interazion…

[caption id="attachment_7…

«
»
TwitterFacebookPinterestGoogle+

Risolto l’enigma sul riconoscimento tra proteine

Le interazioni fra proteine sono un fattore essenziale in un numero elevatissimo di processi che avvengono nelle cellule. Per poter svolgere la loro funzione biologica, le proteine devono però assumere una specifica forma tridimensionale.

Negli ultimi anni sono state descritte numerose reazioni nelle quali una delle proteine coinvolte non assume la propria forma attiva fino a che non inizia il processo di legame con l’altra. Finora restava peraltro alquanto oscuro come la proteina presente già nella forma attiva potesse riconoscere l’altra che era ancora in una forma non strutturata.

Ora un gruppo di ricerca dell’Istituto per lo studio delle proteine del Max-Planck-Institut ad Halle/Saale ha sviluppato un metodo che ha permesso di rispondere alla questione

Per il loro studio – descritto in un articolo pubblicato sui Proceedings of the National Academy of Sciences – i ricercatori hanno considerato l’enzima ribonucleasi S, che nella sua forma attiva è formato dalla proteina S e da un peptide S ad alfa-elica. Mentre la prima ha una forma tridimensionale ben strutturata, il peptide all’inizio non è ripiegato nella sua forma definitiva. I ricercatori hanno cercato di determinare se la S-proteina riconoscesse il peptide S non strutturato per alcune sue proprietà locali o grazie a una piccola parte delle molecole peptidiche nella loro conformazione a elica. A questo scopo hanno rimpiazzato gli atomi di ossigeno interessati dai legami peptidici con atomi di zolfo, così da destabilizzare singoli legami a idrogeno.

La misurazione dei tempi dei processi di legame del peptide così alterato ha quindi permesso di mostrare i legami a idrogeno nell’alfa-elica del peptide S non si formano se non dopo il legame con la proteina S. Essi pertanto non possono avere un ruolo nel processo di riconoscimento fra proteine che, nel caso specifico, si è dimostrato che sfrutta le interazioni idrofobiche della proteina S con due regioni spazialmente ben definite del peptide S non strutturato.

Questi risultati, osservano i ricercatori, sono di fondamentale importanza per la comprensione dei meccanismi di interazione fra le proteine e in futuro il metodo adottato potrà essere usato per esaminare in dettaglio la formazione della struttura delle proteine di altri sistemi biologici.

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato. I campi obbligatori sono contrassegnati *

Archivi

%d blogger hanno fatto clic su Mi Piace per questo: