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Malattie neurodegenerative e proteine mutanti

Una cattiva regolazione dell’assemblaggio di proteine coinvolte nel metabolismo dell’RNA può dar origine a proteine che si comportano in modo anomalo, formando fibrille e granuli. L’accumulo di questi aggregati proteici a livello cellulare potrebbe essere all’origine di numerose malattie neurodegenerative, SLA compresa.DNA_mutation

Mutazioni nella struttura di alcune proteine in grado di legarsi all’RNA, così da renderle simili ai prioni, sono state individuate da una collaborazione internazionale di ricercatori che firmano un articolo pubblicato su “Nature”. I prioni sono proteine anomale che hanno la capacità di alterare, in maniera anch’essa anomala, il ripiegamento di altre proteine quando vi vengono in contatto.

Le mutazioni individuate potrebbero essere all’origine di una ampia gamma di malattie, raggruppabili sotto il nome di proteinopatie multisitemiche, fra le quali vi sono la miopatia da corpi inclusi (IBM), la demenza frontotemporale e la sclerosi laterale amiotrofica (SLA).

Lo studio è partito dalla scoperta che alcune forme di SLA sono correlate a mutazioni in due proteine (TDP-43 e FUS) le quali, legandosi all’RNA, regolano il meccanismo di traduzione delle proteine. Nell’essere umano, però, esistono almeno altre 200 proteine che si legano all’RNA e che – analogamente a TDP-43 e FUS –  potrebbero pertanto essere coinvolte nella genesi di altre forme di SLA e di altre patologie neurodegenerative.

Esaminando queste duecento proteine i ricercatori hanno notato che alcune di esse avevano segmenti (detti PrLD, prion-like domain) – essenziali per l’assemblaggio di alcuni complessi proteici – la cui struttura ricorda quella dei prioni. Fra queste i ricercatori hanno isolato una decina di proteine fortemente a rischio di mutazioni patogeniche, due delle quali, hnRNPA1 e hnRNPA2B1, sono state più attentamente analizzate.
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Utilizzando come modello animale il moscerino della frutta (Drosophila melanogaster), i ricercatori hanno mostrato come nella loro forma normale queste due proteine, hnRNPA1 e hnRNPA2B1, hanno già una sia pur limitata tendenza naturale a riunirsi in fibrille, tendenza che viene fortemente accelerata ed esaltata dalle mutazioni, che portano così alla formazione di granuli proteici intracellulari simili a quelli che si riscontrano nelle patologie neurodegenerative umane.

Secondo i ricercatori, lo studio depone fortemente a favore dell’ipotesi che molte malattie neurodegenerative derivino da una cattiva regolazione dell’assemblaggio di proteine coinvolte nel metabolismo dell’RNA, alla quale può concorrere uno stress ambientale o qualche altro fattore coinvolto nel montaggio delle proteine.

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